Enzymer

Katabolismen gir energi.

• 1 etanol
  ~14 ATP
• 1 glukose
  ~30 ATP
  GLU(C6H12O6) + 6O2 → 6CO2 + 6H2O
  dG = -2880 kJ/mol
  ADP + P(a) → ATP
  dG = 30 kJ / mol
  Teoretisk ville vi kunne fått ~100 ATP-molekyler fra ett glukose, dvs. at kroppen er ~30% effektiv. 

Ingen gjetning, vi vet så og si nøyaktig.

dG = dH – T*dS
dG change in available energy (free)
dH change in enthalpy of heat
T absolute temperature
dS change in entropy

G0: G under standard betingelser
G0′: G under standard fysiologiske / biokjemiske betingelser (e.g. pH 7)

dG0 = -RT*ln(Keq)
Keq likevektskonstant

Keq = [B]eq / [A]eq
[X]eq: likevektskonsentrasjon av X

Når konsentrasjonene ikke er ved likevekt:
dG = dG0 + RTln([B]/[A])

ADP + P → ATP (atpsyntase)
Ved likevekt: 10 000 ADP og 1 ATP fordi ADP er mer stabilt (termodynamisk gunstig) enn ATP. Vi kan påvirke likevekten ved å hele tiden fjerne ATP fra systemet. 

Enzymer funker ikke ved å endre på en reaksjons iboende termodynamiske egenskaper (f.eks. G), men ved å bl.a. senke aktiveringsenergi eller øke sannsynlighet for fordelsaktige kollisjoner. Termodynamikk i seg selv kan ikke forutse reaksjonens hastighet, men den kan måles (eksperimentelt).

V: d[B] / dt = -d[A] / dt
V = k1 * [A]n – k-1*[B]n
k reaksjonskonstant

Hastigheten avhenger av mellomstadiumsbarrieren. Mellomstadiet har høyere energi enn både produkter og reaktanter (toppen av aktivasjonsenergikurven).

Fosforylering av glukose (glukose til glukose-6-fosfat) er den første reaksjonen i glykolysen og ikke-spontan. Energien for å overkomme aktiveringsenergien kommer fra ATP (koblede reaksjoner).

Ved koblede reaksjoner kan dG-verdiene adderes.

|G + P: ikke-spontan
|ATP: spontan
||G + ATP: spontan (men fortsatt behov for litt aktiveringsenergi og kan videre katalyseres av enzymer)

Hvorfor har vi enzymer som metaboliserer etanol?
Vi produserer tusenvis av molekyler i kroppen vår. Enzymene er en del av andre metabolske stier. Fermentering av mat i tarmen.

Foreleser: Sandip Kanse

Ressurser
Presentasjon